2.7. АМІНОКИСЛОТИ, ПЕПТИДИ І ФЕРМЕНТИ


Повернутися на початок книги
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 
15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 
30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 
45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 
60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 
75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 
90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 
105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 

Загрузка...

Амінокислоти зустрічаються у вільному стані в складі білків. З природних дже-рел виділено понад 200 амінокислот, в організмі людини міститься близько 60 амі-нокислот, 20 з яких постійно входять до складу білків, 10 амінокислот зустрічають-ся досить рідко, решта знаходиться у вільному стані або входить до складу пептидів та інших біологічно активних сполук.

У рослинах синтезуються практично всі амінокислоти, а в організмі людини — лише частина протеїногенних, незамінні повинні надходити з продуктами харчу-вання. Кожна незамінна амінокислота виконує відповідну функцію в організмі лю-дини.

Відсутність валіну (добова потреба 3—4 г) веде до зменшення інтенсивності асиміляційних процесів, порушення координації руху. За відсутності лейцину (до-бова потреба 4—6 г) відбувається затримка росту та зменшення маси тіла, дегене-ративні зміни у нирках та щитовидній залозі. Відсутність лізину приводить до зме-ншення кількості еритроцитів і вмісту в них гемоглобіну, затримки росту й порушенню кальцифікації кісток.

Метіонін (добова потреба 2—4 г) — постачальник метильних груп для синтезу холіну — речовини з високою біологічною активністю, як сильний ліпотропний за-сіб, що попереджує жирове переродження печінки, впливає на обмін жирів та фос-фатидів у печінці, що відіграє важливу роль у профілактиці та лікуванні атероскле-розу.

Треонін (добова потреба 2—3 г) лімітує синтез білка в організмі. Триптофан (добова потреба 1 г) пов’язаний з обміном ніацину, впливає на ріст та баланс азоту. Фенілаланін (добова потреба 2—4 г) впливає на функцію щитовидної залози, над-нирники, бере участь у синтезі тироксину та адреналіну.

Замінні амінокислоти також виконують важливі фізіологічні функції. Аргінін активно реагує на вміст у крові оксиду азоту, в процесах згортання крові та послаб-ленні кровоносних судин, необхідний для забезпечення роботи печінки й імунної системи, знижує рівень холестерину.

Глютамін — в організмі міститься в невеликій кількості, сприятливо впливає на тонкий кишечник, сприяє відновленню слизових оболонок товстої кишки. Глю-тамін вважається природним джерелом емоційної рівноваги, використовується мо-зком.

Фенілаланін організм використовує для отримання антидеприсанту фенілетила-міну. Амінокислота метіонін застосовується у профілактиці хвороб печінки, мозку, остеоартритів. Валін, лейцин, ізолейцин — амінокислоти, що захищають м’язи і тканини від розкладу у випадку перевтоми.

Пептиди проявляють фізіологічну активність, були виявлені в казеїні молока. Серед них глутамінові пептиди, які мають імуномоделюючу активність, регулюють обмін білків і біосинтез глікогену; пептиди з антигіпертензивними властивостями; фосфопептиди, які інгібірують накопичення жирів і регулюють обмін ліпідів.

Серед пептидів, що проявляють фізіологічну активність, вивчено білок лактофе-рин (лактотрансферин). Він виявлений в молоці ссавців і здатний зв’язувати залізо. За фізико-хімічними характеристиками його ідентифікували як трансферин.

Захисний фактор лактоферину підтверджується здатністю зв’язувати залізо і втримувати його навіть у достатньо жорстких фізіологічних умовах, а також прису-тність у тих місцях організму, де є загроза проникнення мікробів.

Функціональні властивості лактоферину залежать від його молекулярної струк-тури, яка має дві форми. Перша форма — закрита, стабільна, відносно жорстка й стійка до дії протеїнази — утворюється внаслідок зв’язування металу (заліза). Дру-га форма, яку приймає протеїн без металу, є відкритою, гнучкою й більш чутливою до протеїнази. В обох випадках більша частина поверхні молекули залишається од-наковою, тому на неї не повинно впливати приєднання металу. У випадку, коли мо-лекула переходить у відкриту форму, яка не містить металу, вона може набувати додаткові характеристики.

Лактоферин відіграє важливу роль у загальному антимікробному захисті, оскі-льки проявляє бактеріостатичний ефект, залишаючи мікроорганізми без заліза, не-обхідного для їх росту, і гальмує ріст багатьох грампозитивих і грамвід’ємних бак-терій.

Антибактеріальні характеристики лактоферину пояснюються руйнуванням мем-бран бактеріальних клітин залишками лізину й аргініну, які знаходяться вздовж по-верхні молекули білка, а також обумовлена гідролізом пептидів під дією пепсину.

Унікальна властивість лактоферину полягає в інактивуванні молекули протеїна-зи імуноглобуліна А (lqА), яка розрізає молекулу lqА, що утворює першу лінію оборони проти мікробіологічної атаки. Лактоферин запобігає відділенню активної протеїнази lqА із патогенних бактерій. Він зв’язує гепарин, ліпополіцукрид, який є частиною клітинної стінки бактерії у місцях запалень і значно скорочує ступінь ураження, обмежує виділення реактивних кисневих радикалів із нейтрофілів.

Лактоферин здатний з’єднуватися з багатьма типами клітин, включаючи макро-фаги, моноцити, активовані лімфоцити, які є основними компонентами в реалізації імунної системи людини.

Лактоферин стимулює природні клітини — кіллери як in vitro, так і in vivo. Це зв’язано з приєднанням лактоферину до багатьох типів клітин через рецептори або з допомогою менш специфічних механізмів (протипухлинна активність).

Лактоферин вважається загальним оксидантом. Здатність лактоферину зв’я-зувати ліпополіцукрид також обмежує утворення радикалів, індукованих ліпополі-цукридом.

Лакторферин за своєю структурою дуже близький до трансферину і в перемі-щенні та поглинанні заліза він функціонує аналогічно. Це підтверджується високою концентрацією лактоферину і високою біодоступністю заліза в молоці.

Лактоферин ідентифікують як білок, який видаляє залізо навіть в умовах низь-ких значень рН, наприклад, у шлунково-кишковому тракті або в місцях запалення. Здатність з’єднуватися з різними клітинами та імунної модуляції підтверджує його антипухлинну активність і загальну роль у захисті організму.

Для виробництва лактоферину в промислових масштабах використовуються ка-тіонообмінні смоли, на яких білок абсорбується і простіше відділяється від сирови-ни, оскільки більшість інших молочних білків є аніонами. На другій стадії катіоно-бмінна смола промивається водою, а абсорбовані речовини екстрагують за допо-могою сольових розчинів (рис. 2.8 і 2.9).

Лактоферин застосовують у багатьох продуктах. Якщо його додають як біо-активний компонент, то необхідно враховувати, що лактоферин легко інактиву-ється під час теплового обробітку. У кислому середовищі, особливо за рН бли-зько 4, його можна пастеризувати або стерилізувати НВЧ-методом без значної втрати біологічних властивостей. Процеси пастеризації і стерилізації запатенто-вані і застосовуються для виробництва широкого асортименту продуктів з лак-тоферином.

 

Рис. 2.8. Схема отримання продуктів переробки сироватки за мембранною технологією

Сироватка або знежирене молоко

Адсорбція і вимивання

A

Процес для КСБ

Розчин сирого лактоферину (мінерали /ЛФ=6)

УФ-1 (демінералізат)

t          

Напівочищений ЛФ розчин (мінерали /ЛФ=0,1)УФ-2 (випаровування)

Очищений розчин ЛФ (мінерали /ЛФ=0,1)

Сублімаційна сушка

Очищений порошок лактоферину

Рис. 2.9. Схема отримання лактоферину

Токсичність лактоферину вважають дуже низькою, не виявлено його мутаген-них наслідків у тестах на бактерії. На основі клінічних досліджень в Японії лакто-ферин вважають безпечною харчовою добавкою. З 1996 р. він офіційно дозволений в Японії, затверджені його показники — вміст вологи, залишків золи, чистота й розчинність.

Товарний лактоферин повинен відповідати певним вимогам (табл. 2.10).

Таблиця 2.10

ХАРАКТЕРИСТИКИ ЛАКТОФЕРИНУ

 

Показники     Кількісні значення

Чистота, %, не менше          96

Вміст білка (N×6,38), %, не менше 94,5

Зольність, %, не більше        1,32

Вологість, %, не більше        4,2

Залізо, мг %, не більше         45

рН (2 %-вий розчин)            5,2—7,2

Загальна кількість бактерій, КУО/г, не більше       1000

Наявність Stafilococcus, Salmonella   —

Дріжджі і плісені, КУО/г, не більше            30

Біологічні властивості лактоферину передбачають дослідження in vitro та in

vivo.

Іn vitro

Антимікробна і антивірусна активність Імуномодулююча дія Антиоксидантний ефект Вплив на розмноження різних видів клітин

Іn vivo

Регулювання абсорбції заліза в ки-шечнику Захист організму господаря

У 2001 р. отримані відповідні документи щодо безпечності лактоферину із мо-лока від Адміністрації з харчових продуктів і ліків США. Активно виробляється й реалізується знежирене молоко, збагачене лактоферином, йогурт, продукти для спортсменів.

Розробка нових іонообмінних мембранних технологій дає можливість отримати із молока функціональні інгредієнти, які поліпшують стан здоров’я людей.

Ферменти — це органічні сполуки білкової природи, які утворюються в живих організмах, здатних прискорювати перебіг хімічних реакцій в організмі. Ферменти зустрічаються лише в живих організмах, мають високу специфічність і каталітичну дію. Всі біохімічні реакції відбуваються за участю ферментів за нормальним тис-ком, температурою, у слабокислому, нейтральному чи слаболужному середовищі.

Для ферментів характерним є те, що їх синтез та каталітична активність контро-люється на генетичному рівні, а також за участю низькомолекулярних сполук-субстратів або продуктів реакції.

В організмі понад дві тисячі ферментів забезпечують обмін речовин і енергії. Усі ферменти поділяють на шість класів (рис. 2.10).Ферменти

Оксидоре-дуктази

(приско-рюють окисно-відновні реакції

Трансфе-рази

(прис-корюють

реакції перенесе-ння атомів або груп)

атомів

Гідролази

(каталі-зують гідроліти-ні реакції)

Ліази

(каталізують процес відщеп-лення групи негідролітични м шляхом з утворенням нових зв’язків)

Ізомерази

(прискорюють

процеси

ізомеризації

органічних

сполук)

Лігази

(каталізують реакції

синтезу, які пов’язані з

використан-ням АТФ)

Рис. 2.10. Класифікація ферментів

Як біологічно активні компоненти їжі, необхідно оцінювати дії ферментів, які сприяють травленню. Для корекції травлення використовують панкреатичні фер-менти — протеази, амілази, ліпази.

Пепсин і трипсин — протеолітичні ферменти, під дією яких відбувається гідро-ліз білків. Амілази забезпечують гідроліз крохмалю й глікогену. Ліпази каталізують гідроліз ліпідів.

Біологічно активні добавки можуть включати панкреатин як препарат підшлун-кової залози тварин, що містить трипсин і амілазу. Для включення ферментів до складу БАД розробляють різноманітні методи їх капсулювання у вигляді ліпосом (жирових тілець) та способи іммобілізації на сорбентах рослинного походження — лігніні, харчових волокнах.